Vous vous êtes déjà demandé pourquoi, quand on fait de la musculation, on gagne de la masse musculaire et quand on fait de l’endurance, on ne prend pas des muscles, mais on devient plus endurant ? Je vous explique pourquoi.
Adaptations à l’endurance et la musculation
L’endurance ou la musculation entraînent donc des adaptations différentes. D’où les différences constatées dans l’activité contractile des muscles.
Il est fascinant de voir la réaction sensible des cellules face au stress externe. Cela explique aussi pourquoi les adaptations sont toujours très spécifiques au stimulus d’entraînement correspondant. Si vous avez lu le texte jusqu’ici, je vous félicite.
Lorsque vous prenez un haltère et faites un biceps curl, votre corps le ressent au niveau moléculaire. L’haltère ou la résistance externe soumet vos cellules à une multitude de charges mécaniques comme les forces de cisaillement et de traction. En biologie cellulaire, ce processus s’appelle la mécanosensibilité (mechanosensing en anglais) [14]. Nos tissus et nos cellules sont connectés entre eux via différentes structures. On différencie les structures extracellulaires des structures intracellulaires.
L’environnement extracellulaire de nos cellules musculaires se compose en grande partie de collagène. Des protéines comme la laminine ou le perlécan, liées aux protéines musculaires internes via l’intégrine ou le dystroglycan, s’y lient. Paxiline, taline, vinculine, dystrophine, alpa-acitine : voici quelques noms de protéines internes. Si cela vous intéresse, je fais ici référence à Mavropalias et al., 2022 [15]. Si, comme mentionné ci-dessus, des forces externes agissent, elles sont transmises jusqu’au cœur de la cellule par des protéines structurelles et y déclenchent des signaux (cell signaling en anglais) par le biais de réactions biochimiques qui aboutissent dans le noyau de la cellule [16–18]. Des gènes y sont alors lus et les protéines correspondantes traduites. La cellule peut ainsi réagir à des facteurs de stress.
La capacité essentielle que représente le mouvement est l’une des caractéristiques principales de la vie. Elle permet le passage de procaryote (cellules sans noyau, pas de membranes internes) à eucaryote (cellules avec noyau, avec membranes internes) [1]. Au cours de l’évolution, l’organisation de ce gain de complexité fut difficile, car elle allait de pair avec la génération de forces. C’est ainsi que les cellules ont dû se charger de l’organisation interne de leurs organites. Or, cette dernière nécessitait des moteurs moléculaires pouvant produire de la force. Les moteurs moléculaires sont des enzymes mécaniques et chimiques qui convertissent l’énergie chimique contenue dans l’adénosine triphosphate (ATP) en travail mécanique et génèrent ainsi des forces [2,3]. Ces forces sont utilisées pour organiser les structures internes de la cellule, transporter des membranes [4], des chromosomes et des organites [5,6], permettre la migration cellulaire [7] et coordonner la contraction musculaire [8–11]. La possibilité de produire une force dirigée et le développement ultérieur de muscle ont donné aux premières formes de vie un avantage évolutionnaire [12] et se sont manifestés dans la diversité des formes de vie qui en ont résulté [13]. La capacité à développer de la force favorise les interactions sociales et avec notre environnement. Les formes de vie qui s’imposent et s’adaptent le mieux à leur environnement évoluent et survivent
Tout type de développement de la force pour un mouvement ou lors d’un sport implique une consommation d’énergie et influence le métabolisme cellulaire. Dans les cellules, une perturbation des processus métaboliques ne passe pas inaperçue. Dans la cellule musculaire, les protéine-kinases activées par l’AMP (AMPK) détectent une augmentation de la dépense énergétique. Elles mesurent le rapport entre l’adénosine triphosphate (ATP) et l’alpha-diphosphate (ADP) ou l’alpha-monophosphate (AMP). L’ATP est la monnaie d’échange énergétique de nos cellules musculaires. Quand un groupe phosphate est divisé, de l’énergie se libère. C’est de cette énergie que les muscles ont besoin pour se contracter. La division d’un groupe phosphate entraîne une réduction du nombre de phosphates dans l’ATP. Ainsi, lors d’une division d’un groupe phosphate, l’ATP devient ADP et lors d’une division suivante, l’ADP devient AMP. Les AMPK reconnaissent donc le stress énergétique et coordonnent les processus d’augmentation ou de diminution dans la cellule [19].
Le stress énergétique stimule un chemin de signalisation, appelé « peroxisome proliferator activated receptor gamma coactivator-1α » (PGC-1α) en anglais, qui favorise la formation de mitochondries et de vaisseaux sanguins. Le stress mécanique stimule le chemin de signalisation via mTOR. C’est l’abréviation pour le terme anglais « mechanistic target of rapamycin ». Ce chemin de signalisation stimule les processus de croissance comme la croissance musculaire.
Les entraînements d’endurance se caractérisent généralement par des phases à une intensité plus faible [20], qui permettent de maintenir l’entraînement sur une plus longue période. Les formes typiques d’exercices favorisant l’endurance sont la marche, la course, le cyclisme ou la natation. L’endurance représente un véritable défi pour le métabolisme, car elle perturbe les concentrations intracellulaires d’oxygène, de lactate, d’espèces réactives de l’oxygène, d’adénosine triphosphate et de calcium [21].
Contrairement à l’endurance, la musculation comprend de courtes phases de haute intensité voire d’intensité maximale [22]. La musculation met à l’épreuve l’intégrité mécanique [23,24] des tissus et l’équilibre métabolique des muscles [25,26]. L’application systématique de stress mécanique [27–29] et métabolique [30–32] au corps humain entraîne des adaptations sur le plan morphologique et neurologique [33]. Ces adaptations comprennent des changements au niveau de la taille [34,35] et de la structure [36] des cellules musculaires, de la croissance des myofibrilles et de la multiplication des mitochondries [37,38] ainsi que des profils métaboliques [39].
En 1997, Dolmetsch et al. [40] ont déjà montré que différents chemins de signalisation sont activés de manière sélective en fonction de l’intensité d’un signal. En 2005, Atherton et al. ont isolé des muscles de rats et les ont stimulés à une haute fréquence électrique pendant une courte période (6 x 10 répétitions d’une impulsion de trois secondes à 100 Hz), pour simuler un entraînement de musculation. Ils ont aussi utilisé une basse fréquence (3 heures à 10 Hz) pour simuler un entraînement d’endurance. La musculation a augmenté significativement la synthèse des protéines musculaires 3 heures après la stimulation par rapport à l’entraînement d’endurance d’un facteur de 5,3 (P < 0,05). L’entraînement d’endurance n’a pas augmenté significativement le taux de synthèse des protéines musculaires par rapport au groupe témoin. Cependant, il a augmenté de manière significative (P < 0,05) l’activité AMPK dans les cellules musculaires après 3 heures et après 6 heures par rapport à l’entraînement de musculation. Cela a entraîné une activation significative de PGC-1α juste après l’entraînement (P < 0,5). Des intensités différentes simulant l’endurance ou la musculation ont donc entraîné l’activation de différents chemins de signalisation qui semblent s’inhiber mutuellement.
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Références
Les sources 1 à 13 se réfèrent à l’encadré, les sources 14 à 40 au texte.
Wickstead B, Gull K, Richards TA. Patterns of kinesin evolution reveal a complex ancestral eukaryote with a multifunctional cytoskeleton. BMC Evol Biol. 2010;10. doi:10.1186/1471-2148-10-110
Hoyt MA, Hyman AA, Bähler M. Motor proteins of the eukaryotic cytoskeleton. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997;94: 12747–12748. doi:10.1073/pnas.94.24.12747
Hartman MA, Spudich JA. The myosin superfamily at a glance. J Cell Sci. 2012;125: 1627–1632. doi:10.1242/jcs.094300
Svitkina T. The actin cytoskeleton and actin-based motility. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2018;10: 1–22. doi:10.1101/cshperspect.a018267
Vale RD. The molecular motor toolbox for intracellular transport. Cell. 2003;112: 467–480. doi:10.1016/S0092-8674(03)00111-9
Barlan K, Gelfand VI. Microtubule-based transport and the distribution, tethering, and organization of organelles. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2017;9: 1–12. doi:10.1101/cshperspect.a025817
Cheng F, Eriksson JE. Intermediate filaments and the regulation of cell motility during regeneration and wound healing. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2017;9: 1–14. doi:10.1101/cshperspect.a022046
Geeves MA, Holmes KC. The molecular mechanism of muscle contraction. Adv Protein Chem. 2005;71: 161–193. doi:10.1016/S0065-3233(04)71005-0
Squire J. Special issue: The actin-myosin interaction in muscle: Background and overview. Int J Mol Sci. 2019;20: 1–39. doi:10.3390/ijms20225715
Geeves MA. The dynamics of actin and myosin association and the crossbridge model of muscle contraction. Biochem J. 1991;274: 1–14. doi:10.1042/bj2740001
Hirasawa T, Kuratani S. Evolution of the muscular system in tetrapod limbs 06 Biological Sciences 0604 Genetics. Zool Lett. Zoological Letters; 2018;4: 1–18. doi:10.1186/s40851-018-0110-2
Kollmar M, Mühlhausen S. Myosin repertoire expansion coincides with eukaryotic diversification in the Mesoproterozoic era. BMC Evol Biol. BMC Evolutionary Biology; 2017;17: 1–18. doi:10.1186/s12862-017-1056-2
Zuela-Sopilniak N, Lammerding J. Can’t handle the stress? Mechanobiology and disease. Trends Mol Med. Elsevier Ltd; 2022;28: 710–725. doi:10.1016/j.molmed.2022.05.010
Mavropalias G, Boppart M, Usher KM, Grounds MD, Nosaka K, Blazevich AJ. Exercise builds the scaffold of life: muscle extracellular matrix biomarker responses to physical activity, inactivity, and aging. Biol Rev. John Wiley & Sons, Ltd; 2022; doi:10.1111/BRV.12916
Hoppeler H. Molecular networks in skeletal muscle plasticity. J Exp Biol. 2016;219: 205–213. doi:10.1242/jeb.128207
Flück M, Hoppeler H. Molecular basis of skeletal muscle plasticity-from gene to form and function. Rev Physiol Biochem Pharmacol. 2003;146: 159–216. doi:10.1007/s10254-002-0004-7
Vainshtein A, Sandri M. Signaling pathways that control muscle mass. Int J Mol Sci. MDPI AG; 2020;21: 1–32. doi:10.3390/ijms21134759
Mounier R, Théret M, Lantier L, Foretz M, Viollet B. Expanding roles for AMPK in skeletal muscle plasticity. Trends Endocrinol Metab. Elsevier Current Trends; 2015;26: 275–286. doi:10.1016/J.TEM.2015.02.009
Coffey VG, Hawley JA. The molecular bases of training adaptation. Sport Med. 2007;37: 737–763. doi:10.2165/00007256-200737090-00001
Egan B, Zierath JR. Exercise metabolism and the molecular regulation of skeletal muscle adaptation. Cell Metab. Elsevier Inc.; 2013;17: 162–184. doi:10.1016/j.cmet.2012.12.012
Ingber DE. Tensegrity I. Cell structure and hierarchical systems biology. J Cell Sci. 2003;116: 1157–1173. doi:10.1242/jcs.00359
Ingber DE. Tensegrity II. How structural networks influence cellular information processing networks. J Cell Sci. 2003;116: 1397–1408. doi:10.1242/jcs.00360
Schoenfeld BJ. Potential mechanisms for a role of metabolic stress in hypertrophic adaptations to resistance training [Internet]. Sports Medicine. Springer; 2013. pp. 179–194. doi:10.1007/s40279-013-0017-1
Goto K, Ishii N, Kizuka T, Takamatsu K. The impact of metabolic stress on hormonal responses and muscular adaptations. Med Sci Sports Exerc. 2005;37: 955–963. doi:10.1249/01.mss.0000170470.98084.39
Fry AC. The role of resistance exercise intensity on muscle fibre adaptations. Sport Med. Springer; 2004;34: 663–679. doi:10.2165/00007256-200434100-00004
Goldberg AL, Etlinger JD, Coldspink DF, Jableck C. Mechanism of work-induced hypertrophy of skeletal muscle. Med Sci Sports. United States; 1975;7: 248–261. doi:10.1249/00005768-197500740-00003
Rindom E, Kristensen AM, Overgaard K, Vissing K, de Paoli FV. Activation of mTORC1 signalling in rat skeletal muscle is independent of the EC-coupling sequence but dependent on tension per se in a dose-response relationship. Acta Physiol. Blackwell Publishing Ltd; 2019;227. doi:10.1111/apha.13336
ROONEY K., HERBERT RD, BALNAVE RJ. Fatigue contributes to the strength training stimulus. Med Sci Sports Exerc. 1994;26.
Schott J, McCully K, Rutherford OM. The role of metabolites in strength training - II. Short versus long isometric contractions. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1995;71: 337–341. doi:10.1007/BF00240414
Carey Smith R, Rutherford OM. The role of metabolites in strength training - I. A comparison of eccentric and concentric contractions. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. Springer-Verlag; 1995;71: 332–336. doi:10.1007/BF00240413
Folland JP, Williams AG. The adaptations to strength training: Morphological and neurological contributions to increased strength [Internet]. Sports Medicine. Springer; 2007. pp. 145–168. doi:10.2165/00007256-200737020-00004
McDonagh MJN, Davies CTM. Adaptive response of mammalian skeletal muscle to exercise with high loads [Internet]. European Journal of Applied Physiology and Occupational Physiology. Springer-Verlag; 1984. pp. 139–155. doi:10.1007/BF00433384
Jones DA, Rutherford OM, Parker DF. Physiological Changes in Skeletal Muscle As a Result of Strength Training. Q J Exp Physiol. 1989;74: 233–256. doi:10.1113/expphysiol.1989.sp003268
Franchi M V., Reeves ND, Narici M V. Skeletal muscle remodeling in response to eccentric vs. concentric loading: Morphological, molecular, and metabolic adaptations. Front Physiol. Frontiers; 2017;8: 447. doi:10.3389/fphys.2017.00447
MacDougall JD, Elder GCB, Sale DG, Moroz JR, Sutton JR. Effects of strength training and immobilization on human muscle fibres. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. Springer-Verlag; 1980;43: 25–34. doi:10.1007/BF00421352
Macdougall JD, Sale DG, Moroz JR, Elder G, Sutton JR, Howald H. Mitochondrial volume density in human skeletal muscle following heavy resistance training. Med Sci Sports. 1979;11: 164–166. Available: https://europepmc.org/article/med/158694
Zanuso S, Sacchetti M, Sundberg CJ, Orlando G, Benvenuti P, Balducci S. Exercise in type 2 diabetes: Genetic, metabolic and neuromuscular adaptations. A review of the evidence [Internet]. British Journal of Sports Medicine. BMJ Publishing Group; 2017. pp. 1533–1538. doi:10.1136/bjsports-2016-096724
Dolmetsch RE, Lewis RS, Goodnow CC, Healy JI. Differential activation of transcription factors induced by Ca2+ response amplitude and duration. Nat 1997 3866627. Nature Publishing Group; 1997;386: 855–858. doi:10.103
